抗体的多样性是指免疫球蛋白分子在形状、大小、结构以及氨基酸的组成和排列上呈现出的多种不同的形式。

抗体多样性的遗传控制有三种学说：- 种系学说（又称胚系学说）认为，抗体形成细胞具有编码Ig分子的全部基因，包括有限数量的C基因和未知数量的V基因，这些基因是通过长期进化形成的，并且可以通过配子从亲代传递给子代。- 体细胞突变学说指出，在生殖细胞内只继承了数量有限的V基因，Ig分子多样性的形成是由于体细胞在发育过程中发生突变或基因重组，从而产生许多不同的V基因。- V区基因相互作用学说认为，Ig分子可变区是由V基因片段、J基因片段和D基因片段组成的，V、D、J基因之间的相互连接对于Ig分子多样性的产生至关重要。需要注意的是，Ig的多样性并非仅由其中某一种学说单独解释，而是可能涉及多种机制，甚至可能还包括基因片段连接点上的连接多样性以及VL和VH链的不同配对等因素。

抗体的特异性与其抗原决定簇相对应的结合部位相关，因此抗体与抗原的结合具有特异性。同时，抗体作为一种蛋白质，其自身也具有特定的氨基酸组成、排列和立体结构，对于异种动物而言，抗体也是一种抗原。各类Ig都具有独特的血清学特性，表现为不同的血清学类型。Ig抗原的特异性分为三类：- 同种型特异性指同一物种的所有个体共享的抗原特异性。人类Ig可分为五大类（IgM、IgG、IgA、IgD、IgE）、两种型（λ型和κ型）以及其他亚类、亚型、群和亚群等。然而，抗体和抗原结合的特异性与抗体的种类、亚类、型别等无关。- 同种异型特异性指同一物种（如人类）的部分个体共有的抗原决定簇。这种特异性由遗传基因决定，某些重链和轻链（κ）的恒定区内个别氨基酸的替换形成了Gm、Am、Km等类型。- 独特型特异性指单个B细胞克隆所产生的Ig分子特有的抗原性。这一决定簇位于重链和轻链的可变区，尤其是可变区的超变区中。由于每个个体的抗体形成细胞由多个克隆组成，因此独特型特异性非常丰富。

抗体的多样性主要受到B细胞系统遗传基因的调控。肽链由两个不同基因分别编码可变区或恒定区，恒定区的基因（C基因）虽能决定Ig分子的类别和亚类，但不是造成Ig分子多样性的主要原因。造成免疫球蛋白分子多样性的主要原因是可变区的异质性，这部分由V基因编码，而V基因的数量尚不确定。