核酸原肌球蛋白是一种马达蛋白(motorprotein)，由Kuehne于1864年在研究骨骼肌收缩时发现并命名［1］。肌球蛋白是一种超家族的
蛋白质，共分为11类，其中10类为非传统肌球蛋白(unconventionalmyosin)，另一类肌球蛋白Ⅱ称为传统肌球蛋白(conventionalmyosin)［2］。本文对肌球蛋白Ⅱ(全文简称肌球蛋白)进行综述，对近年来在肌球蛋白结构、性质、功能研究上取得的新成就给予介绍。
核酸原肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-
硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一对轻链，称为DTNB链，分子量约18kD；另两条轻链只有在碱性(pH11.4)条件下才能分离出来，称碱性轻链，分子量分别为25kD和16kD。非
肌细胞如粘菌的肌球蛋白的形状和结构与肌细胞的肌球蛋白非常相似，但它不存在DTNB链，两对不同的轻链称必需轻链(essentiallightchain)和调节轻链(regulatorylightchain)，分子量分别为16kD和18kD［2］。
阎隆飞等于1963年首次从烟草微管束中分离出肌动球蛋白，证明其具有ATP酶活性，这是
维管植物中存在肌动蛋白和肌球蛋白的第一个证据［3］。马永泽和阎隆飞(1989)证明，豌豆叶片的卷须中存在肌球蛋白，SDS-PAGE测得两条重链的分子量为165kD，两对轻链的分子量分别为17kD和15kD［4］。
肌球蛋白属球蛋白类，不溶于水而溶于0.6
摩尔/ml的
氯化钾或NaCl溶液。它具有酶活性，通过与肌动蛋白相互作用，
水解atp的末端磷酸基团，同时也能水解GTP、CTP等，将化学能转化为机械能，从而产生各种形式的运动。
物理化学研究表明，肌球蛋白溶液加入ATP后，其粘度和流动双折射显著下降。后来证实这是由于肌动蛋白与肌球蛋白
配位化合物的分解，形成两种轴比较小的
蛋白质分子而引起。
核酸原肌球蛋白作为
细胞骨架的分子马达，是一种多功能蛋白质，其主要功能是为
肌肉收缩提供力。纤丝滑动学说(slidingfilamenttheory)认为肌肉收缩是由于肌动蛋白细丝与肌球蛋白丝相互滑动的结果。在肌肉收缩过程中，粗丝和细丝本身的长度都不发生改变，当纤丝滑动时，肌球蛋白的头部与肌动蛋白的分子发生接触(attachment)、转动(tilting)，最后脱离(detachment)的连续过程，其结果使细丝进行相对的滑动。
核酸原肌球蛋白也广泛存在于非
肌细胞中，它是
细胞骨架的组成成分，为细胞质流动、
细胞器运动、物质运输、有丝分裂、胞质分裂和细胞的顶端生长等提供所需的力，参与细胞的吞噬、运动、受精和吸收等生理过程，充当非肌细胞生命活动的不同层次的调节者，从简单的细胞间的信号传递到指导向化性迁移和细胞形状的改变等较高级的调节。研究表明，肌球蛋白为
盘基网柄菌在振荡培养下正常生长和分裂、表面蛋白受体成帽(surfacereceptorcapping)、多
细胞发育成子实体(fruitingbody)、细胞与器壁的脱粘附(adherence)等生命活动所必需［6］。
阎隆飞等在80年代的研究结果表明，肌球蛋白在
维管植物如黄瓜等花粉管伸长和豌豆叶片卷须运动中可能执行重要功能。Kinkema等(1994)证明植物肌球蛋白在植物生长发育的不同时期及不同部位有不同的生理功能［9］。
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