多肽链延伸因子（多肽定制 chain elongation factor）是蛋白质生物合成中参与多肽链延伸过程的蛋白质因子。在原核生物中，这些因子被称为原核延伸因子，包括EF-Tu、EF-Ts及EF-G，它们的化学本质都是蛋白质。EF-Tu和EF-Ts可复合为EF-T，当EF-T与GTP结合后，可使EF-Ts与EF-Tu分离。这些因子在翻译过程中起着至关重要的作用。

从大肠杆菌等原核细胞可纯化获得三种延伸因子（elongation factor） ，即EFTu，EFTs和EFG，分子量大约分别为4.7万，3.6万和8.3万。EFTu与GTP结合成EFTu-GTP，然后再与氨转运RNA结合，形成三复合体（ternary complex）氨酰-tRNA-EFTu－GTP。

这种三复合体与核糖体的氨酰tRNA部位（A部位，aminoacyl site）结合，继而GTP被分解，EF-Tu以EF-Tu－GTP的形式从核糖体上游离出来。游离的EF-Tu－GDP与EF-Ts反应，催化与EF-Tu复合的GDP释放并重新形成EF-Tu和EF-Ts的二聚体（EF-T），然后与GTP结合成EF-Tu－GTP。另一方面，EF-G具有转位酶活性，由水解GTP供能，使核糖体沿mRNA向下移动一个密码子。

多肽链即可延长一个残基。EF-Tu介导氨酰转运RNA进入核糖体空出的A位，这一“进位”过程需消耗EF-Tu水解其复合的GTP产生的能量来完成。接着肽基tRNA从A部位转移（translocation）到P部位（多肽 transfer），P部位的tRNA从核糖体上脱离下来。该反应由EF-G催化，再将一分子的GTP水解。催化成肽后A位中的肽酰tRNA进入核糖体P位，使A位再次空出。由于上述反应的逐次反复进行，而使多肽链延伸反应得以进行，每延长一个残基，就水解两分子GTP。

动物细胞或其他真核生物基本上也以同样机制进行多肽链的延伸，并且也分离到了对应于原核生物的各因子。在真核细胞中，相应的延伸因子被命名为eEF1和eEF2，其中eEF1负责将氨酰转运RNA送入核糖体A位，而eEF2则负责推动tRNA和mRNA在核糖体上的移动。